岡山大学大学院医歯薬学総合研究科の竹田哲也助教と竹居孝二教授、金沢大学理工研究域バイオAFM先端研究センターの安藤敏夫特任教授、名古屋大学大学院理学研究科の内橋貴之教授らの共同研究チームは、細胞が細胞外物質を細胞内に取り込む経路であるエンドサイトーシスにおいて、膜小胞形成に必要な、ダイナミン–アンフィファイジン複合体による膜切断機構を解明しました。研究チームは、高速AFMと呼ばれる特殊な顕微鏡を用い、膜切断過程におけるダイナミン-アンフィファイジン複合体の動的な構造変化を、直接可視化することに世界に先駆けて成功しました。本研究の成果は1月23日（火）日本時間午前9:01、国際科学誌「eLife」に掲載されました。
　エンドサイトーシスでは、細胞膜の限られた領域が細胞質側に陥入、切断されて小胞が形成されます。その際に、GTPアーゼであるダイナミンとBARドメインを持つ蛋白質アンフィファイジンが、膜の切断部位にらせん状の複合体を形成し、GTPの加水分解に伴う構造変化を起こして膜を切断します。
　X線結晶構造解析やクライオ電子顕微鏡解析を用いた先行研究で、ダイナミンやアンフィファイジンの立体構造は既に明らかになっていました。しかし、膜切断過程で起こるダイナミン–アンフィファイジン複合体のダイナミックな構造変化や、アンフィファイジンによるダイナミンの機能調節機構については、これまでほとんど解明されていませんでした。
　本研究の成果は、エンドサイトーシスにおける膜リモデリング機構の解明だけでなく、ダイナミンやアンフィファイジンの機能異常が原因で起こる、神経や筋肉の難病の発症メカニズム解明にもつながることが期待されます。