◆本研究要点

• O-GlcNAc型糖链修饰是控制蛋白质功能的重要翻译后修饰之一。
  
• O-GlcNAc型糖链转移酶（OGT）的定位因抑制蛋白质脱磷氧化酶（PP2A）而变化。
  
• 认为•OGT与PP2A的相互作用控制了与营养和胰岛素信号有关的分子机制。
  

以Mada大学（印度尼西亚・日惹市）为中心的国际共同研究小组，分析了蛋白质翻译后修饰中重要的蛋白质脱磷氧化酶（PP2A）和O-GlcNAc转移酶的相互调节机制。O-GlcNAc转移酶（OGT）通常存在于核内，进行核内蛋白质的糖链修饰。在成骨细胞中，通过PP2A抑制剂处理，OGT从核内转移到了核外。本成果阐明了蛋白质脱磷氧化酶对蛋白质翻译后修饰的新调节机制，2023年2月26日刊登在科学杂志《Biochimcal and Biophysical Research Communications》上。
本研究，作为重新表示「生理现象的蛋白质翻译后修饰的调节机制」的重要性和复杂性的科学的根据被关注。

◆研究者表示

蛋白质的翻译后修饰，特别是磷酸化和糖链修饰的相互作用，有很多未知之处，今后也将继续阐明！

岡村教授

Heriati Sitosari同学 (研究生院3年)

■论文信息
论文名：Inhibition of protein phosphatase 2A by okadaic acid induces translocation of nucleocytoplasmic O-GlcNAc transferase
刊登：Biochimcal and Biophysical Research Communications
作者：Sitosari H, Morimoto I, Weng Y, Zheng Y, Fukuhara Y, Ikegame M, Okamura H.
DOI：10.1016/j.bbrc.2023.01.033.
URL：https://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S0006291X23000645?via=ihub

＜详细研究内容＞
阐明蛋白质脱磷氧化酶对O-GlcNAc转移酶的新调控机制


＜咨询窗口＞
冈山大学学术研究院医齿药学域（冈山大学研究生院医齿药学综合研究科・口腔形态学领域）
教授　冈村裕彦
（TEL）086-235-6630
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