国立大学法人静冈大学
国立大学法人冈山大学
【研究要点】
- 本研究针对可通过光合作用分解水、释放氧气的大型蛋白复合物光化学系II（PSII），先剥离其外侧结合的三种蛋白，再将其重新结合，以2.0 Å的高分辨率解析并确定。
- 研究证实，重新结合的三种外周蛋白（PsbO、PsbV、PsbU）均可恢复至PSII本体的天然结合位点。
- 但研究同时观测到，参与放氧反应的碳酸氢根离子取向、水分子排布均出现细微改变。
- 尤其是被认为放氧反应供水通路的O1通道内，水分子排列与氢结合网络发生紊乱。
- 该研究证实一种机制：即便外周蛋白归位至正确位置，蛋白复合体内部水分子、小分子排布也无法完全复原，该现象很可能造成光合作用放氧活性下降。
【研究概要】
静冈大学农学部长尾辽副教授，联合冈山大学学术研究院前沿研究领域（交叉基础化学研究所）中岛芳树助教、沈建仁教授团队，以嗜热蓝细菌Thermosynechococcus vulcanus来源的光化学系II（PSII）为研究对象；研究团队首先从PSII中去除PsbO、PsbV和PsbU三种表在蛋白，随后重新将其结合，并利用X射线晶体结构分析解析了重构后PSII的分子结构。
结构解析结果显示：重组后的PsbO、PsbV、PsbU全部结合在PSII核心的天然位点。尽管参与放氧反应的金属簇整体骨架结构基本维持原状，但碳酸氢根离子的朝向与周围水分子的相互作用均发生改变。此外，作为放氧反应供水通路的O1通道内，水分子排布与氢结合网络出现明显紊乱。上述结果表明：即便外周蛋白恢复正确位置，PSII内部水分子、小分子的排布也无法完全复原，可能是导致放氧活性下降的原因之一。本研究成果已于2026年6月25日刊登于国际期刊
「ACS Catalysis」。
研究者寄语
| PSII 是催化水裂解、释放氧气的核心蛋白复合物，对地球生命至关重要。本研究从分子结构层面证实：即使外周蛋白归位，复合体内部水分子与碳酸氢根离子排布仍会残留细微紊乱。 |
■论文信息
刊登: ACS Catalysis
作者: Yoshiki Nakajima, Koji Kato, Jian-Ren Shen, Ryo Nagao
DOI: https://doi.org/10.1021/acscatal.6c03852
＜详细研究内容＞
通过重构光化学系II外周蛋白结构，阐明放氧活性下降的诱因之一
＜联系方式＞
(关于研究)
静冈大学农学部
副教授・长尾辽
TEL : 054-238-4251
WEB及SNS汇总（QR码） : https://linktr.ee/ryonag
(关于报道)
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TEL : 054-238-5179
冈山大学 总务部宣传课
TEL : 086-251-7292