国立大学法人静岡大学
国立大学法人岡山大学
【研究のポイント】
- 光合成で水を分解し、酸素を発生させる巨大タンパク質複合体「光化学系II（PSII）」について、外側に結合する3種類のタンパク質をいったん取り外し、再び結合させた状態の立体構造を2.0 Åの高分解能で決定しました。
- 再結合させた3種類の表在性タンパク質（PsbO、PsbV、PsbU）は、PSII本体の正しい位置に戻っていることが分かりました。
- 一方で、酸素発生反応に関与する重炭酸イオンの向きや水分子の配置にわずかな変化が見つかりました。
- 特に、酸素発生反応に関わる水の通り道と考えられている「O1チャネル」で、水分子の並び方や水素結合ネットワークが乱れていました。
- 本研究により、表在性タンパク質が正しい位置に戻っていても、内部の水分子や小さな分子の配置が完全には元に戻らないことで、光合成の酸素発生活性が低下する可能性が明らかになりました。
【研究概要】
静岡大学農学部の長尾遼准教授は、岡山大学学術研究院先鋭研究領域（異分野基礎化学研究所）の中島芳樹助教と沈建仁教授らと共に、好熱性シアノバクテリアThermosynechococcus vulcanus由来の光化学系II（PSII）に対して、3種類の表在性タンパク質PsbO、PsbV、PsbUをいったん取り外し、再び結合させたPSIIの分子構造をX線結晶構造解析により決定しました。
解析の結果、再結合させたPsbO、PsbV、PsbUはいずれもPSII本体の正しい位置に結合していることが分かりました。一方で、酸素発生反応に関わる金属クラスター周辺の全体構造は大きく保たれていたものの、重炭酸イオンの向きや周囲の水分子との相互作用に変化が見られました。さらに、酸素発生反応に必要な水の通り道と考えられているO1チャネルでは、水分子の配置や水素結合ネットワークに乱れが確認されました。これらの結果から、表在性タンパク質が正しい位置に戻っていても、PSII内部の水分子や小さな分子の配置が完全には元に戻らず、それが酸素発生活性の低下につながる可能性が示されました。なお、本研究成果は2026年6月25日に国際雑誌「ACS Catalysis」に掲載されました。
研究者コメント
| PSIIは、水を分解して酸素を発生させる、地球上の生命にとって極めて重要なタンパク質複合体です。本研究では、表在性タンパク質が正しい位置に戻っていても、内部の水分子や重炭酸イオンの配置にわずかな乱れが残ることを構造的に示しました。 |
■論文情報
掲載誌名: ACS Catalysis
著者: Yoshiki Nakajima, Koji Kato, Jian-Ren Shen, Ryo Nagao
DOI: https://doi.org/10.1021/acscatal.6c03852
＜詳しい研究内容について＞
光化学系IIの表在性タンパク質を再構成した構造から酸素発生活性低下の一因を解明
＜お問い合わせ＞
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